Myosin II
Myosin-II ist ein dimeres Motorprotein in eukaryotischen Zellen. Es kommt im Sarkomer der Skelettmuskulatur vor und ist unabdingbar für die Muskelkontraktion.
Aufbau[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Myosin-II besteht aus 6 Untereinheiten, 2 schweren und 4 leichten Ketten. Es hat eine molekulare Masse von etwa 490 kDa. Strukturell kann man einen Kopf-, Hals- und Schwanzteil unterscheiden. Der Kopfteil besitzt eine ATP-Bindungstasche mit einer ATPase-Aktivität, d. h. das Nucleotidtriphoshphat, Adenosintriphosphat, kann in Adenosindiphosphat und Phosphat aufgespalten werden.
Funktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Als Motorprotein ist Myosin-II für die Muskelkontraktion in der quergestreiften Muskulatur notwendig. Mit dem Kopfteil kann sich Myosin-II an Bindungsstellen im Aktinfilament verankern. Diese Bindungsstellen sind durch Tropomyosin, ein filamentöses Protein, bedeckt.[1] Erst wenn Calciumionen an Troponin C binden, dann wird durch Konformationsänderung Tropomyosin zur Seite geschoben und Myosin-II kann am Aktinfilament binden (siehe kontraktilen Mechanismus).[2]
Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- Aguilar, H. N.; Mitchell, S.; Knoll, A. H.; Yuan, X. (2010). „Physiological pathways and molecular mechanisms regulating uterine contractility“. Human Reproduction Update 16 (6): 725–744. doi:10.1093/humupd/dmq016. PMID 20551073.
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ von der Ecken, J.; Müller, M.; Lehman, W.; Manstein, D. J.; Penczek, P. A.; Raunser, S.: Structure of the F-actin-tropomyosin complex. In: Nature. 519. Jahrgang, Nr. 7541, Mai 2015, S. 114-7, doi:10.1038/nature14033, PMID 25470062.
- ↑ von der Ecken, J.; Heissler, S. M.; Pathan-Chhatbar, S.; Manstein, D. J.; Raunser, S.: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution. In: Nature. 534(7609), 2016, S. 724–728 (2016) PMID 27324845